2012: Dr. Philipp Neudecker
Der diesjährige Ulrich-Hadding-Preis 2012 wurde am 17.09.2012 an Dr. Philipp Neudecker, Institut für physikalische Biologie, verliehen.
Philipp Neudecker - Wissenschaftlicher Werdegang
Philipp Neudecker wurde 1974 in Hof (Oberfranken) geboren. Nach dem Abitur und Grundwehrdienst studierte er Physik an der Universität Bayreuth und der State University of New York at Albany, die ihm 1998 einen Master of Science verlieh. Im Rahmen seiner Diplomarbeit begann er seine Forschungsarbeit im Bereich der Strukturbiologie mittels Kernspinresonanz-Spektroskopie (NMR, von englisch “Nuclear Magnetic Resonance”) und erhielt 2000 sein Diplom in Physik.
Anschließend bekam er ein Stipendium vom Fonds der Chemischen Industrie (FCI), um bei Prof. Dr. Paul Rösch an der Universität Bayreuth seine Doktorarbeit anzufertigen, und bestimme die Lösungsstruktur mehrerer als Allergie auslösend bekannter Proteine. Diese Untersuchungen beleuchteten die molekulare Grundlage allergischer Kreuzreaktionen von Birkenpollen-Allergikern auf eine Reihe von anderen Pollen, Obst- und Gemüsesorten, und brachten ihm 2003 den Titel Dr. rer. nat (summa cum laude) sowie den Dissertationspreis der Stadt Bayreuth ein. Nachdem er sich bis dorthin auf “statische” Strukturbiologie konzentriert hatte, begann er sich jetzt mehr und mehr für die Frage zu interessieren, wie Proteinstrukturen sich im Rahmen ihrer Faltung und Funktionsausübung umlagern. Dazu schloss er sich – unterstützt durch Stipendien von der Deutschen Forschungsgemeinschaft (DFG) und den Canadian Institutes of Health Research (CIHR) – als Postdoktorand der Arbeitsgruppe von Prof. Lewis E. Kay an der University of Toronto an um mitzuhelfen, eine viel versprechende neue NMR-Methode (NMR-Relaxationsdispersion) zur Untersuchung der konformationellen Dynamik von Proteinen auf der Mikro- bis Millisekunden-Zeitskala weiter zu entwickeln. Durch diese erfolgreichen Anstrengungen schloss sich dann vor Kurzem der Kreis wieder, als es ihm erneut gelang, eine Proteinstruktur in Lösung in atomarem Detail aufzuklären – nur handelte es sich dabei eben diesmal nicht um eine stabile Proteinkonformation wie in der konventionellen NMR-Strukturbiologie aus seiner Doktorarbeit, sondern um ein sehr kurzlebiges und niedrig besetztes Faltungsintermediat. Diese im April in der renommierten Zeitschrift „Science” veröffentlichte Struktur des nur teilweise gefalteten Intermediats ist besonders interessant, weil sie Licht auf einen gefährlichen Verzweigungspunkt auf dem Proteinfaltungsweg wirft: Dieses Intermediat kann nämlich nicht nur der erfolgreichen Faltung den weiteren Weg weisen, sondern alternativ auch die Fehlfaltung des Proteins initiieren gefolgt von Aggregation in Form der amyloidartigen Fibrillen, die das charakteristische Merkmal vieler neurodegenerativer Erkrankungen wie beispielsweise Alzheimer und Parkinson darstellen. Während er dieses Projekt zum Abschluss brachte, entschloss sich Dr. Philipp Neudecker letztes Jahr, an die Heinrich-Heine-Universität Düsseldorf zu wechseln und seine Untersuchungen zur Aufklärung des Wechselspiels von Struktur und Dynamik zur Faltung und Funktion von Proteinen mit Hilfe der NMR-Spektroskopie und anderer biophysikalischen Methoden am Institut für Physikalische Biologie (Leitung: Prof. Dr. Dieter Willbold) weiter zu führen. Bis dato ist Dr. Neudecker Autor von 31 begutachteten Veröffentlichungen in wissenschaftlichen Zeitschriften. Seine Arbeiten wurden bisher fast 700-mal zitiert.